[왓슨 분자생물학] 6장 단백질 구조-2

6.3 아미노산 서열에서 3차구조

1) 단백질 접힘

① 수용액에서 랜덤코일로 풀릴 수 있다.(풀림) : 기능은 접힘 구조에 의존

② 변성체를 제거하면 다시 접힌다: 점힘-샤페론 효소

 

2) 단백질의 구조 변화

- 기질이 있으면 효소는 닫힌 상태 구조를 취한다 (안정화). 없으면 열린상태 (헤벌레)

 

6.4 특수분자 인식단백질

1) DNA 서열을 인식하는 단백질(융통성이 있다. 곁사슬 결합)

- 유전자발현을 조절 : DNA 단편과 결합하는 단백질에 의존

(GCN4, 박테리오파지 λ억제자, 아연집게 단백질, 림프구 인헨서)

 

- GCN4: 염기서열이 정확히 맞아야 강하게 결합. 큰 홈이 α나선과 결합. α나선 곁사슬이 중요.

            DNA의 인산과 잘 결합. 아르기닌, 리신잔기

 

- 박테리오파지 λ억제자: 결합자리 6개(융통성 있다). 대칭2량체, 회문구조(Palindromic structure)

             N말단이 DNA 결합, C말단은 2량체화 도메인

             나선-회전-나선 구조 모티프 형성. 큰 홈에 결합

             염기가 조금 달라도 상보성을 가지도록 조정할 수 있다.

             공통 도메인도 있고, 추가 도메인도 있다.

 

- 아연집게 단백질: 진핵에 있다. 도메인 2개와 링커 단편이 있다.

      (Zinc finger)   α나선과 DNA 큰홈에 결합.

                            Zn2+ 이온과 2시스테인+2히스티딘과 결합(도메인안정)

                            긴 DNA를 잘 인식 할 수 있다. 12~18bp 인식

※ 큰 홈이 염기서열 특이성 구분을 관장하지는 않음! 다른 요소도 있을 것!

 

- 림프구 인헨서 인자: T 세포 유전자 발현 조절. 작은 홈과 결합.

             (LEF-1)         비왓슨-크릭 모델을 안정화하기 위해 DNA가 굽어진다 (전사촉진).

 

 

2) 단백질-단백질 접점: 단백질-DNA 접점보다 더 정교(소수성 표면이 관여하기 때문)

          (ex. 헤모글로빈 4량체)

 

3) RNA 인식 단백질

- 단백질-RNA는 단백질-단백질과 가깝다.(상호보완적)

- RNA 인식모티프(RRM): RNA 결합하는 영역 구조

(ex. U1A 단백질: Splicing 복팝체, U1 snRNA에 결합(특이성을 가진다))

 

6.5 효소: 촉매 단백질

- 효소: 전이상태에 도달하는데 필요한 에너지를 낮추게 함

- 효소의 cofactor: 미네랄, 비타민(B), 구조의 안정성을 높인다

- 리간드와 기질 결합 → 효소반응 시작

- 리소자임: 작고 안정한 단백질. 다당류 사슬 가수분해

 

   S   +  E     →          ES          →            EP         →         E + P

 기질   효소         비공유결합         기질모양 변화        기질 전이상태

 

- 활성부위: 기질들을 적절한 방향으로 위치시킴

- 일부 단백질은 역할 수행을 위해 비단백질성 분자도 이용. Cofactor (Mg2+, Zn2+)

 

1) 단백질 기능 조절

- 단백질양 조절, 효소 위치 조절, 단백질 구조 변화 : 효소 역할

           ↳ 아미노아실 tRNA 합성효소

 

- 4차구조 알로스테릭: 비공유성 상호작용으로 구조변화 시, 멀리 떨어진 다른 부위의 (억제, 촉진) 성질 변화하는 단백질.                                      활성부위, 조절부위 (기질결합부위) 2군데의 특정 접힘을 다른 접힘으로 변화

- 되먹임저해 (억제) : 많은 양의 최종 생성물이 축적되면 효소반응을 억제.

                               활성부위에서 기절결합을 약화. 활성부위의 구조변화 → 리간드 변화

- 많은 단백질 분자는 알로스테릭

- 리간드(효소결합분자) 농도가 증가하면 리간드는 단백질을 리간드가 선호하는 형태로 전환시킴

- 효소에 인산기가 붙으면 음이온을 띄어 단백질 구조를 변화시킴. (단백질인산화효소, 탈인산화효소로 촉매)

 

2) 전이상태와 활성자리

- 기질이 활성자리에 결합 시 전이 상태로 가는 에너지가 줄어든다.

 

 

 

 

 

참고문헌  : Watson. (2014). 왓슨 분자생물학(7판). (주)바이오사이언스출판